EF-G
EF-G ili elongacioni faktor G (istorijski poznata kao translokaza) jedan je od prokariotskih elongacionih faktora.
Funkcija
Faktor EF-G katalizuje translokaciju tRNK i iRNK duž ribozoma na kraju svakog kruga polipeptidne elongacije. Homologan je sa EF-Tu + tRNA. EF-G se takođe vezuje za ribozom u njegovom GTP-vezanom stanju. Kad se asocira sa A mestom, EF-G uzrokuje da tRNK koja je prethodno okupirala to mesto zauzme intermedijarnu A/P poziciju (pri čeum se vezuje za A mesto male ribozomne podjedinice i za P mesto velike podjedinice), i tRNA u P mestu se pomera u P/E hibridno stanje. EF-G hidroliza GTP-a uzrokuje konformacionu promenu, usled čega A/P tRNK poputuno zauzima P mesto, P/E tRNK potupuno zauzima E mesto (i napušta ribozomni kompleks), i iRNK se pomera za tri nukleotida u odnosu na ribozom usled njene asocijacije sa tim tRNK molekulima. EF-G molekul vezan za se zatim disocira od kompleksa, ostavljajući slobodno A-mesto, gde elongacioni ciklus može ponovo da počne.
Osim njegove uloge u translokaciji, EF-G, deluje da zajedno sa ribozomskim reciklacionim faktorom promoviše reciklaciju ribozoma u GTP zavisnom maniru.[1]
Klinički značaj
Ovaj enzim obično inhibira fusidinska kiselina. Pojedine varijante enzima su otporne.[2][3]
Evolucija
EF-G ima kompleksnu evolucionu istoriju. Brojne paralogne verzije faktora su prisutne kod bakterija, što sugestira subfunkcionalizaciju različitih EF-G varijanti.[4]
Reference
- ^ Zavialov AV, Hauryliuk VV, Ehrenberg M (2005). „Splitting of the posttermination ribosome into subunits by the concerted action of RRF and EF-G”. Molecular Cell. 18 (6): 675—686. PMID 15949442. doi:10.1016/j.molcel.2005.05.016.
- ^ Macvanin M, Hughes D (2005). „Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics”. FEMS microbiology letters. 247 (2): 215—20. PMID 15935566. doi:10.1016/j.femsle.2005.05.007.
- ^ Macvanin M, Johanson U, Ehrenberg M, Hughes D (2000). „Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp”. Molecular microbiology. 37 (1): 98—107. PMID 10931308. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x.
- ^ G C Atkinson; S L Baldauf (2011). „Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms”. Molecular Biology and Evolution. 28 (3): 1281—92. PMID 21097998. doi:10.1093/molbev/msq316.
Spoljašnje veze
- Peptide+Elongation+Factor+G на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
Hidrolaze: Hidrolaze kiselinskih anhidrida (EC 3.6)
Pirofosfataza (Neorganska, Tiamin) · Apiraza · Tiamin trifosfataza
Adenililsulfataza · Fosfoadenililsulfataza
| 3.6.3 |
| ||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 3.6.4 |
| 3.6.5.1: Heterotrimerni G protein | |
|---|---|
| 3.6.5.2: Male GTPaze > Ras superfamilija | Ras · Rab (Rab27) · Arf (Arf6) · Ran · Rheb · Ro familija (RhoA, RhoB, CDC42, Rac1) · Rap |
| 3.6.5.3: GTPaza proteinske sinteze | Prokariotski (IF-2, EF-Tu, EF-G) · Eukariotski |
| 3.6.5.5-6: Polimerizacioni motori |
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
