Ro familija GTPaza

Ro familija GTPaza je familija malih (~21 kDa) signalnih G proteina (specifično GTPaza). Ona je potfamilija Ras superfamilije. Poznato je da članovi Ro GTPazne familije regulišu mnoge aspekte intracelularne aktinske dinamike. Oni su nađeni u svim eukariotskim organizmima, uključujući kvasce i neke biljke. Ova tri člana familije su bila detaljno studirana: Cdc42, Rac1, i RhoA. Ro proteini se smatraju "molekulskim prekidačima". Oni učestvuju u ćelijskoj proliferaciji, apoptozi, ekspresiji gena, i mnogobrojnim drugim ćelijskim funkcijama[1][2].

Istorija

Identifikacija Ro familije GTPaza je počela sredinom 1980-tih. Prvi identifikovani član Ro familije je bio RhoA, izolovan slučajno 1985 putem cDNK testiranja male oštrine.[3] Rac1 i Rac2 su zatim bili identifikovani 1989. godine[4], čemu je sledio Cdc42 1990.[5]. Osam dodatnih sisarskih Ro članova je bilo identifikovano biološkim testiranjem do kasnih 1990-ih, prekretne tačke u biologiji gde je dostupnost kompletne sekvence genoma omogućila potpunu identifikaciju genskih familija. Kod sisara, Ro familija sadrži 20 članova koji se svrstavaju u osam potfamilija: Ro, Rnd, RhoD/F, RhoH, Rac, Cdc42, RhoU/V i RhoBTB[1]

Paterson et al. su počeli sa ubrizgavanjem rekombinantnih ro proteina u švajcarske 3T3 ćelije 1990.[6]. Sredinom 1990-ih, procesi i efekti ro proteina su primećeni kod fibroblasta. Dr. Alan Hal, jedan od lidera u istraživanjima ro proteina, je objavio 1998. dokaze kojima je pokazao da nisu samo fibroblasti formirani procesima baziranim na ro aktivaciji, nego virtualno sve eukariotske ćelije[7]. U pregledu iz 2006. Bement et al. su objavili prostorne zone ro aktivacije.[8]

Kategorizacija

Ro familija GTPaza pripada superfamiliji Ras-sličnih proteina, koja se kod sisara sastoji od preko 150 varijanti. Ro familija se sastoji od 20 članova[9].

Vidi još

  • Inhibitor Ro protein GDP disocijacije

Reference

  1. ^ а б Boureux A, Vignal E, Faure S, Fort P (2007). „Evolution of the Rho family of ras-like GTPases in eukaryotes”. Mol Biol Evol. 24 (1): 203—16. PMC 2665304 Слободан приступ. PMID 17035353. doi:10.1093/molbev/msl145. 
  2. ^ Bustelo XR, Sauzeau V, Berenjeno IM (2007). „GTP-binding proteins of the Rho/Rac family: regulation, effectors and functions in vivo.”. Bioessays. 29 (4): 356—370. PMC 1971132 Слободан приступ. PMID 17373658. doi:10.1002/bies.20558. 
  3. ^ Madaule P.; Axel R. (1985). „A novel ras-related gene family”. Cell. 41 (1): 31—40. PMID 3888408. doi:10.1016/0092-8674(85)90058-3. 
  4. ^ Didsbury J, Weber RF, Bokoch GM, Evans T, Snyderman R (1989). „Rac, a novel ras-related family of proteins that are botulinum toxin substrates.”. J Biol Chem. 264 (28): 16378—82. ISSN 0021-9258. PMID 2674130. 
  5. ^ Munemitsu S, Innis M, Clark R, McCormick F, Ullrich A, Polakis P (1990). „Molecular cloning and expression of a G25K cDNA, the human homolog of the yeast cell cycle gene CDC42”. Mol Cell Biol. 10 (11): 5977—82. ISSN 0270-7306. PMC 361395 Слободан приступ. PMID 2122236. 
  6. ^ Paterson HF, Self AJ, Garrett MD, Just I, Aktories K, Hall A (1990). „Microinjection of recombinant p21 rho induces rapid changes in cell morphology”. J Cell Biol. 111 (3): 1001—7. PMC 2116288 Слободан приступ. PMID 2118140. doi:10.1083/jcb.111.3.1001. 
  7. ^ Hall A. (1998). „Rho GTPases and the actin cytoskeleton”. Science. 279 (5350): 509—14. PMID 9438836. doi:10.1126/science.279.5350.509. 
  8. ^ Bement WM, Miller AL, von Dassow G (2006). „Rho GTPase activity zones and transient contractile arrays”. Bioessays. 28 (10): 983—93. PMID 16998826. doi:10.1002/bies.20477. 
  9. ^ Boureux A, Vignal E, Faure S, Fort P (2007). „Evolution of the Rho family of ras-like GTPases in eukaryotes”. Mol Biol Evol. 24 (1): 203—16. ISSN 0021-9193. PMC 1913362 Слободан приступ. PMID 17449622. doi:10.1128/JB.00142-07. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • п
  • р
  • у
3.6.1
Pirofosfataza (Neorganska, Tiamin) · Apiraza · Tiamin trifosfataza
3.6.23.6.3-4: ATPaza
3.6.3
Cu++ (3.6.3.4)
Menkes/ATP7A · Vilson/ATP7B
Ca+ (3.6.3.8)
SERCA (ATP2A1, ATP2A2, ATP2A3) · Membrana plazme (ATP2B1, ATP2B2, ATP2B3, ATP2B4) · SPCA (ATP2C1, ATP2C2)
Na+/K+ (3.6.3.9)
ATP1A1 · ATP1A2 · ATP1A3 · ATP1A4 · ATP1B1 · ATP1B2 · ATP1B3 · ATP1B4
H+/K+ (3.6.3.10)
ATP4A
Druge P-tip ATPaze
ATP8B1 · ATP10A · ATP11B · ATP12A · ATP13A2 · ATP13A3 ·
3.6.4
3.6.5: GTPaze
3.6.5.1: Heterotrimerni G protein
Gαs · Gαi (GNAI1, GNAI2, GNAI3) · Gαq/11 (GNAQ, GNA11) · Gα12/13 (GNA12, GNA13) · Transducin (GNAT1, GNAT2)
3.6.5.2: Male GTPaze > Ras superfamilija
Ras · Rab (Rab27) · Arf (Arf6) · Ran · Rheb · Ro familija (RhoA, RhoB, CDC42, Rac1) · Rap
3.6.5.3: GTPaza proteinske sinteze
Prokariotski (IF-2, EF-Tu, EF-G) · Eukariotski
3.6.5.5-6: Polimerizacioni motori
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija