Lizin

Lizin
Skeletal formula of the L-isomer
Skeletal formula of the L-isomer
Ball-and-stick model of lysine at physiological pH (note the NH3 group)
Ball-and-stick model of lysine at physiological pH (note the NH3 group)
Nazivi
IUPAC naziv
Lysine
Drugi nazivi
2,6-diaminohexanoic acid
Identifikacija
  • 70-54-2
3D model (Jmol)
  • interaktivna slika
Abrevijacija Lys, K
ChemSpider
  • 843
ECHA InfoCard 100.000.673
IUPHAR/BPS
  • 724
MeSH Lysine
PubChem[1][2] C ID
  • 866
SMILES
  • C(CCN)CC(C(=O)O)N
Svojstva
C6H14N2O2
Molarna masa 146,19 g·mol−1
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje materijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa).
Reference infokutije

Lizin (Lys, K) je esencijalna aminokiselina.[3][4] Lizin je nužan gradivni elemenat svih proteina tela čoveka. Izvor lizina u prehrani nalazi se u žitaricama, mahunarkama i ribi.

Hemijska formula: NH2CH2CH2CH2CH2CHNH2COOH (2,6-diaminoheksanska kiselina)

Reference

  1. ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.  уреди
  2. ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  3. ^ Кораћевић, Даринка; Бјелаковић, Гордана; Ђорђевић, Видосава. Биохемија. савремена администрација. ISBN 978-86-387-0622-8. 
  4. ^ David L. Nelson; Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (IV изд.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 

Literatura

  • Кораћевић, Даринка; Бјелаковић, Гордана; Ђорђевић, Видосава. Биохемија. савремена администрација. ISBN 978-86-387-0622-8. 

Spoljašnje veze

  • Portal Hemija
  • Bionet škola
  • Mediji vezani za članak Aminokiseline na Vikimedijinoj ostavi
  • п
  • р
  • у
Опште
N-терминус
C-терминус
Специфичне
аминокиселине
Серин/
Треонин
Тирозин
Фосфорилација · Сулфација · Везивање за порфирински прстен · везивање флавина · формирање п-хидроксибензилиден-имидазолона · формирање Лизин тирозил кинона (LTQ) · формирање топакинона (TPQ)
Цистеин
Аспартат
Формирање сукцинимида
Глутамат
Аспарагин
Глутамин
Лизин
Аргинин
Пролин
Хистидин
Формирање дифтамидa
  • p
  • r
  • u
Sekundarna struktura proteina
Heliksi: α-heliks  • 310 heliks  • π-heliks  • β-heliks  • Poliprolinski heliks  • Kolagenski heliks

Ispružena: β-ravan  • Okret  • Beta ukosnica  • Beta izbočina  • α-ravan

Supersekundarna: Upredena zavojnica  • Heliks-okret-heliks  • EF ruka
Aminokiseline
Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin

Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan

Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina

Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin

B bsyn: dnk (repl, cycl, reco, repr) · tscr (fact, tcrg, nucl, rnat, rept, ptts) · tltn (risu, pttl, nexn) · dnab, rnab/runp · stru (domn, 1°, 2°, 3°, 4°)
Икона за клице

Овај чланак везан за биологију је клица. Можете допринети Википедији тако што ћете га проширити.

  • п
  • р
  • у
Lizin на Викимедијиној остави.
Нормативна контрола Уреди на Википодацима
  • Енциклопедија Британика