SUMO protein

Struktura ljudskog SUMO1 proteina bazirana na 1A5R​ NMR strukturi; osnova proteina je prikazana kao traka; N-terminus je obojen plavo, a C-terminus crveno
Ista struktura sa atomima prikazanim kao sfere prikazuje oblik proteina; ljudski SUMO1, 1A5R

SUMO proteini (engl. Small Ubiquitin-like Modifier) su familija malih proteina koji su kovalentno vezani za pojedine proteine u ćelijama čime modifikuju njihovu funkciju. Sumoilacija je posttranslaciona modifikacija koja učestvuje u raznim ćelijskim procesima, kao što je jedreno-citosolni transport, transkripciona regulacija, apoptoza, proteinska stabilnost, respons na stres, i progresija kroz ćelijski ciklus.[1]

SUMO proteini su slični sa ubikvitinom, i sumoilacijom rukovodi enzimska kaskada koja je analogna sa ubikvitinacijom. Za razliku od ubikvitinacije, SUMO se ne koristi za obeležavanje proteina za degradaciju. Krajnji oblik SUMO proteina se formira kad se zadnje četiri aminokiseline sa C-terminusa odvoje, čime se omogučava formiranje izopeptidne veze između C-terminalnog glicinskog ostatka SUMO proteina i akceptorskog lizina na ciljnom proteinu.

Reference

  1. ^ Hay RT (2005). „SUMO: a history of modification”. Mol. Cell. 18 (1): 1—12. PMID 15808504. doi:10.1016/j.molcel.2005.03.012. [мртва веза]

Literatura

  • Ulrich HD (2005). „Mutual interactions between the SUMO and ubiquitin systems: a plea of no contest”. Trends Cell Biol. 15 (10): 525—532. PMID 16125934. doi:10.1016/j.tcb.2005.08.002. 
  • Gill G (2005). „Something about SUMO inhibits transcription”. Curr Opin Genet. Dev. 15 (5): 536—541. PMID 16095902. doi:10.1016/j.gde.2005.07.004. 
  • Li M; Guo D; Isales CM; et al. (2005). „SUMO wrestling with type 1 diabetes”. J. Mol. Med. 83 (7): 504—513. PMID 15806321. doi:10.1007/s00109-005-0645-5. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  • Verger A, Perdomo J, Crossley M (2003). „Modification with SUMO: A role in transcriptional regulation”. EMBO Rep. 4 (2): 137—142. PMC 1315836 Слободан приступ. PMID 12612601. doi:10.1038/sj.embor.embor738. 
  • Peroutka III RJ, Orcutt SJ, Strickler JE, Butt TR (2011). „SUMO fusion technology for enhanced protein expression and purification in prokaryotes and eukaryotes”. Methods Mol. Biol: Heterologous gene expression in E. Coli. 705: 15—30. PMID 21125378. doi:10.1007/978-1-61737-967-3_2.  |chapter= игнорисан (помоћ) Download PDF

Vidi još

Spoljašnje veze

  • LifeSensors' SUMO-based Protein and Peptide Expression Systems
  • Boston Biochem overview of SUMO reagents and the SUMOylation Cycle
  • p
  • r
  • u
Opšte
Peptidna veza · Biosinteza proteina · Proteoliza · Racemizacija · N-O acilno pomeranje
N-terminusC-terminusSpecifične
aminokiseline
Serin/
Treonin
Tirozin
Fosforilacija · Sulfacija · Vezivanje za porfirinski prsten · vezivanje flavina · formiranje p-hidroksibenziliden-imidazolona · formiranje Lizin tirozil kinona (LTQ) · formiranje topakinona (TPQ)
Cistein
Aspartat
Formiranje sukcinimida
Glutamat
Asparagin
Glutamin
Lizin
Arginin
Prolin
Histidin
Formiranje diftamida
  • п
  • р
  • у
Šaperoni/
proteinsko savijanje
Proteini toplotnog šoka/
Šaperonini
Hsp10/GroES (Faktor rane trudnoće) · Hsp27 · Hsp47 · HSP60/GroEL

Hsp40/DnaJ (A1, A2, A3, B1, B2, B11, B4, B6, B9, C1, C3, C5, C6, C7, C10, C11, C13, C14, C19)

Hsp70 (1A, 1B, 1L, 2, 4, 4L, 5, 6, 7, 8, 9, 12A, 14)

Hsp90 (α1, α2, β, ER, TRAP1)
Drugi
Alfa kristalin · Klusterin · Opstanak motornog neurona (SMN1, SMN2)
Sortiranje proteina
Ubikvitin
E1 Enzim ubikvitinske aktivacije (UBA1, UBA2, UBA3, UBA5, UBA6, UBA7, ATG7, NAE1, SAE1)

E2 Ubikvitin-konjugujući enzim (A • B • C • D1, D2, D3 • E1, E2, E3 • G1, G2 • H • I • J1, J2 • K • L1, L2, L3, L4, L6 • M • N • O • Q1, Q2 • R1 (CDC34), R2 • S • V1, V2 • Z)

E3 Ubikvitin ligaza (VHL, Kalin, CBL, MDM2, FANCL, UBR1)

Deubikvitinirajući enzim: Ataksin 3 • USP6 • CYLD

ATG3 • BIRC6 • UFC1
Drugi
SUMO protein
vidi još Poremećaji posttranslacionih modifikacija
B bsyn: dnk (repl, cycl, reco, repr) · tscr (fact, tcrg, nucl, rnat, rept, ptts) · tltn (risu, pttl, nexn) · dnab, rnab/runp · stru (domn, 1°, 2°, 3°, 4°)