Beta heliks

Monomerni, levoruki β-heliks proteina protiv smrzavanja iz crva smreke Choristoneura fumiferana (1M8N​)
Dimerni desnoruki β-heliksi proteina protiv smrzavanja iz bube Tenebrio molitor (1EZG​). Lice-u-lice asocijacija β-heliksa.

Beta heliks je proteinska struktura koja se formira vezivanjem paralelnih beta lanaca u heliksni patern sa bilo dva ili tri lica. Struktura je stabilizovana vodoničnim vezama između lanaca, protein-protein interakcijama, i u pojedinim slučajevima vezanim jonima metala. Poznati su levoruki i desnoruki heliksi.

Dvolančani heliksi

Najjednostavniji beta heliks sadrži dva sloja beta ravni povezanih glicinom bogatim, šest ostataka dugim petljama koje uvek sadrže aspartat kojim se vezuje jon kalcijuma u petlji. Svaki sloj se sastoji skoro planarne serije paralelnih vodonično vezanih beta lanaca. Dva sloja zajedno formiraju hidrofobno jezgro.

Trolančani heliksi

Trolančani beta heliksi formiraju iskrivljene trouglaste oblike prizme u kojima svaka strana sadrži paralelna vodonična vezivanja između lanaca. Jedna od tri ravni koje formiraju ponavljajući strukturni motiv može da bude povijena u odnosu na preostale dve.

Prvi beta-heliks je primećen kod enzima pektatna lijaza, koji sadrži heliks sa sedam zaokreta, dug 34 Å (3.4 nm). Protein šiljka repa P22 faga, koji je komponenta P22 bakteriofaga, ima 13 zaokreta i u svom homotrimeru i dug je 200 Å (20 nm). Njegova unutrašnjost je gusto pakovana, bez centralne pore i sadrži hidrofobne, kao i naektrisane ostatke neutralisane sonim mostovima. Oba proteina, pektatna lijaza i P22, sadrže desnoruke helikse. Levoruka verzija je prisutna u enzimima kao što su UDP-N-acetilglukozamin aciltransferaza i arhejska ugljena anhidraza.[1] Primeri drugih proteina sa beta heliksima su antifrizni proteini iz bube Tenebrio molitor (desnoruku)[2] i iz crva smreke, Choristoneura fumiferana (levoruki),[3] kod kojih se regularno raspoređeni treonini na β-heliksima vezuju za površinu kristala leda i inhibiraju njihov rast.

Četvorolančani heliksi

Članovi familije peptapeptidnih ponavljanja poseduju četvorougaone beta heliksne strukture.[4]

Reference

  1. ^ Kisker C, Schindelin H, Alber BE, Ferry JG, Rees DC (1996). „A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila”. EMBO J. 15 (10): 2323—30. PMC 450161 Слободан приступ. PMID 8665839. 
  2. ^ Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z (2000). „Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein”. Nature. 406 (6793): 322—4. PMID 10917536. doi:10.1038/35018604. 
  3. ^ Leinala EK, Davies PL, Jia Z (2002). „Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model”. Structure. 10 (5): 619—27. PMID 12015145. 
  4. ^ Vetting MW; Hegde SS; Fajardo JE; et al. (2006). „Pentapeptide repeat proteins”. Biochemistry. 45 (1): 1—10. PMC 2566302 Слободан приступ. PMID 16388575. doi:10.1021/bi052130w. 

Literatura

  • Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84–6.
  • Dicker IB and Seetharam S. (1992) "What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?" Mol. Microbiol., 6, 817-823.
  • Raetz CRH and Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase", Science, 270, 997-1000. (Left-handed)
  • Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science, 265, 383-386. (Right-handed)
  • Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme", FEMS Microbiol. Lett, 97, 249-254.
  • Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) "New domain motif:the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor", Science, 260, 1503-1507. (Right-handed)

Spoljašnje veze

  • SCOP family of right-handed β-helices
  • SCOP family of left-handed β-helices
  • CATH β-helix protein family
  • p
  • r
  • u
Sekundarna struktura proteina
Heliksi: α-heliks  • 310 heliks  • π-heliks  • β-heliks  • Poliprolinski heliks  • Kolagenski heliks

Ispružena: β-ravan  • Okret  • Beta ukosnica  • Beta izbočina  • α-ravan

Supersekundarna: Upredena zavojnica  • Heliks-okret-heliks  • EF ruka
Aminokiseline
Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin

Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan

Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina

Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin

B bsyn: dnk (repl, cycl, reco, repr) · tscr (fact, tcrg, nucl, rnat, rept, ptts) · tltn (risu, pttl, nexn) · dnab, rnab/runp · stru (domn, 1°, 2°, 3°, 4°)