Hinoprotein glukoza dehidrogenaza
| Hinoprotein glukoza dehidrogenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.1.5.2 | ||||||||
| CAS broj | 81669-60-5 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Hinoprotein glukoza dehidrogenaza (EC 1.1.5.2, membranska glukozna dehidrogenaza, mGDH, glukozna dehidrogenaza (PQQ-zavisna), glukozna dehidrogenaza (pirolohinolin-hinon), hinoproteinska D-glukozna dehidrogenaza) je enzim sa sistematskim imenom D-glukoza:ubihinon oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- D-glukoza + ubihinon D-glukono-1,5-lakton + ubihinol
Ovaj integralni membranski protein sadrži PQQ kao prostetičku grupu. On takođe sadrži vezan ubihinon i Mg2+ ili Ca2+. Elektronski akceptor je membranski ubihinon.
Reference
- ^ Yamada, M., Sumi, K., Matsushita, K., Adachi, O. and Yamada, Y. (1993). „Topological analysis of quinoprotein glucose-dehydrogenase in Escherichia coli and its ubiquinone-binding site”. J. Biol. Chem. 268: 12812—12817. PMID 8509415. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Dewanti, A.R. & Duine, J.A. (1998). „Reconstitution of membrane-integrated quinoprotein glucose dehydrogenase apoenzyme with PQQ and the holoenzyme's mechanism of action”. Biochemistry. 37: 6810—6818. PMID 9578566.
- ^ Duine, J.A., Frank, J. and Van Zeeland, J.K. (1979). „Glucose dehydrogenase from Acinetobacter calcoaceticus: a 'quinoprotein'”. FEBS Lett. 108: 443—446. PMID 520586. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Ameyama, M., Matsushita, K., Ohno, Y., Shinagawa, E. and Adachi, O. (1981). „Existence of a novel prosthetic group, PQQ, in membrane-bound, electron transport chain-linked, primary dehydrogenases of oxidative bacteria”. FEBS Lett. 130: 179—183. PMID 6793395. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Cozier, G.E. & Anthony, C. (1995). „Structure of the quinoprotein glucose dehydrogenase of Escherichia coli modelled on that of methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens”. Biochem. J. 312: 679—685. PMID 8554505.
- ^ Cozier, G.E., Salleh, R.A. and Anthony, C. (1999). „Characterization of the membrane quinoprotein glucose dehydrogenase from Escherichia coli and characterization of a site-directed mutant in which histidine-262 has been changed to tyrosine”. Biochem. J. 340: 639—647. PMID 10359647. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Elias, M.D., Tanaka, M., Sakai, M., Toyama, H., Matsushita, K., Adachi, O. and Yamada, M. (2001). „C-terminal periplasmic domain of Escherichia coli quinoprotein glucose dehydrogenase transfers electrons to ubiquinone”. J. Biol. Chem. 276: 48356—48361. PMID 11604400. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ James, P.L. & Anthony, C. (2003). „The metal ion in the active site of the membrane glucose dehydrogenase of Escherichia coli”. Biochim. Biophys. Acta. 1647: 200—205. PMID 12686133.
- ^ Elias, M.D., Nakamura, S., Migita, C.T., Miyoshi, H., Toyama, H., Matsushita, K., Adachi, O. and Yamada, M. (2004). „Occurrence of a bound ubiquinone and its function in Escherichia coli membrane-bound quinoprotein glucose dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 279: 3078—3083. PMID 14612441. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
- ^ Mustafa, G., Ishikawa, Y., Kobayashi, K., Migita, C.T., Elias, M.D., Nakamura, S., Tagawa, S. and Yamada, M. (2008). „Amino acid residues interacting with both the bound quinone and coenzyme, pyrroloquinoline quinone, in Escherichia coli membrane-bound glucose dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 283: 22215—22221. PMID 18550551. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
- Quinoprotein+glucose+dehydrogenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
- 3-hidroksiacil-KoA dehidrogenaza
- 3-hidroksibutiril-KoA dehidrogenaza
- Alkoholna dehidrogenaza
- Aldo-keto reduktaza
- 1A1
- 1B1
- 1B10
- 1C1
- 1C3
- 1C4
- 7A2
- Aldozna reduktaza
- Beta-Ketoacil ACP reduktaza
- Ugljeno hidratne dehidrogenaze
- Karnitin 3-dehidrogenaza
- D-malat dehidrogenaza (dekarboksilacija)
- DXP reduktoizomeraza
- Glukoza-6-fosfat dehidrogenaza
- Glicerol-3-fosfat dehidrogenaza (NAD+)
- HMG-CoA reduktaza
- IMP dehidrogenaza
- Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)
- Laktatna dehidrogenaza
- L-Treoninska dehidrogenaza
- L-ksiluloza reduktaza
- Malat dehidrogenaza
- Malat dehidrogenaza (dekarboksilacija)
- Malat dehidrogenaza (NADP+)
- Malat dehidrogenaza (dekarboksilacija oksaloacetata)
- Malat dehidrogenaza (oksaloacetat-dekarboksilacija, NADP+)
- Fosfoglukonatna dehidrogenaza
- Sorbitolna dehidrogenaza
- D-laktat dehidrogenaza (citohrom)
- D-laktat dehidrogenaza (citohrom c-553)
- Manitol dehidrogenaza (citohrom)
- Vitamin-K-epoksid reduktaza
- Vitamin-K-epoksid reduktaza (varfarin-nesenzitivna)
- Malat dehidrogenaza (hinon)
- Hinoprotein glukoza dehidrogenaza
- Holinska dehidrogenaza
- L2HGDH
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
