Alkohol dehidrogenaza

Alkohol dehidrogenaza
Identifikatori
EC broj1.1.1.1
CAS broj9031-72-5
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Alkohol dehidrogenaza (EC 1.1.1.1, alkoholna dehidrogenaza, ADH, alkoholna dehidrogenaza (NAD), alifatična alkoholna dehidrogenaza, etanol dehidrogenaza, NAD-zavisna alkoholna dehidrogenaza, NAD-specifična aromatična alkoholna dehidrogenaza, NADH-alkoholna dehidrogenaza, NADH-aldehidna dehidrogenaza, primarna alkoholna dehidrogenaza, kvaščana alkoholna dehidrogenaza) je enzim sa sistematskim imenom alkohol:NAD+ oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeće hemijske reakcije

  1. primarni alkohol + NAD+ {\displaystyle \rightleftharpoons } aldehid + NADH + H+
  2. sekundarni alkohol + NAD+ {\displaystyle \rightleftharpoons } keton + NADH + H+

Alkoholna dehirogenaza je protein cinka. Ona deluje na primarne ili sekundarni alkohole ili hemi-acetale sa veoma širokom specifičnošću. Ovaj enzim slabije oksiduje metanol od etanola. Kod životinja, ali ne i kod kvasaca, ovaj enzim takođe deluje na ciklične sekundarne alkohole.

Reference

  1. ^ Brändén, G.-I., Jörnvall, H., Eklund, H. and Furugren, B. (1975). „Alcohol dehydrogenase”. Ур.: Boyer, P.D. The Enzymes. 11 (3rd изд.). New York: Academic Press. стр. 103—190. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Jörnvall, H. (1977). „Differences between alcohol dehydrogenases. Structural properties and evolutionary aspects”. Eur. J. Biochem. 72: 443—452. PMID 320001. 
  3. ^ Negelein, E. & Wulff, H.-J. (1937). „Diphosphopyridinproteid ackohol, acetaldehyd”. Biochem. Z. 293: 351—389. 
  4. ^ Sund, H. & Theorell, H. (1963). „Alcohol dehydrogenase”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml & ck, K. The Enzymes. 7 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 25—83. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)
  5. ^ Theorell, H. (1958). „Kinetics and equilibria in the liver alcohol dehydrogenase system”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 20: 31—49. PMID 13605979. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Alcohol+dehydrogenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
1.1.1: NAD/NADP akceptor
1.1.2: citohromni akceptor
  • D-laktat dehidrogenaza (citohrom)
  • D-laktat dehidrogenaza (citohrom c-553)
  • Manitol dehidrogenaza (citohrom)
1.1.3: kiseonični akceptor1.1.4: disulfid kao akceptor
  • Vitamin-K-epoksid reduktaza
  • Vitamin-K-epoksid reduktaza (varfarin-nesenzitivna)
1.1.5: hinon/slični akceptori
1.1.99: drugi akceptori
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija