Рибосомний білок SA

Рибосомний білок SA
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

3BCH, 4UG0, 4V6X, 5A2Q, 5AJ0, 4UJE, 4D5L, 4UJD, 5FLX, 4D61

Ідентифікатори
Символи RPSA, 37LRP, 67LR, ICAS, LAMBR, LAMR1, LBP, LBP/p40, LRP, LRP/LR, NEM/1CHD4, SA, lamR, p40, Ribosomal protein SA
Зовнішні ІД OMIM: 150370 MGI: 105381 HomoloGene: 68249 GeneCards: RPSA
Пов'язані генетичні захворювання
isolated congenital asplenia[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

• virus receptor activity
• structural constituent of ribosome
• ribosome binding
• laminin receptor activity
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• RNA binding
• laminin binding

Клітинна компонента

• цитоплазма
• гіалоплазма
• рибосома
• мембрана
• клітинна мембрана
• внутрішньоклітинний
• small ribosomal subunit
• екзосома
• клітинне ядро
• 90S preribosome
• нуклеоплазма
• cytosolic small ribosomal subunit

Біологічний процес

• endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA)
• endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA)
• viral transcription
• SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane
• translational initiation
• rRNA export from nucleus
• viral entry into host cell
• nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay
• Біосинтез білків
• GO:0022415 viral process
• rRNA processing
• ribosomal small subunit assembly
• адгезія клітин
• cytoplasmic translation

Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3921
16785
Ensembl
ENSG00000168028
ENSMUSG00000032518
UniProt
P08865
P14206
RefSeq (мРНК)
NM_002295
NM_001304288
NM_011029
RefSeq (білок)
NP_001291217
NP_002286
NP_035159
Локус (UCSC) Хр. 3: 39.41 – 39.41 Mb Хр. 9: 119.96 – 119.96 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Рибосомний білок SA (англ. Ribosomal protein SA) – білок, який кодується геном RPSA, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 295 амінокислот, а молекулярна маса — 32 854[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MSGALDVLQMKEEDVLKFLAAGTHLGGTNLDFQMEQYIYKRKSDGIYIIN
LKRTWEKLLLAARAIVAIENPADVSVISSRNTGQRAVLKFAAATGATPIA
GRFTPGTFTNQIQAAFREPRLLVVTDPRADHQPLTEASYVNLPTIALCNT
DSPLRYVDIAIPCNNKGAHSVGLMWWMLAREVLRMRGTISREHPWEVMPD
LYFYRDPEEIEKEEQAAAEKAVTKEEFQGEWTAPAPEFTATQPEVADWSE
GVQVPSVPIQQFPTEDWSAQPATEDWSAAPTAQATEWVGATTDWS

Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків, рецепторів клітини-хазяїна для входу вірусу, рецепторів. Задіяний у такому біологічному процесі як взаємодія хазяїн-вірус. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Terranova V.P., Rao C.N., Kalebic T., Margulies I.M., Liotta L.A. (1983). Laminin receptor on human breast carcinoma cells. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80: 444—448. PMID 6300843 DOI:10.1073/pnas.80.2.444
  • Cioce V., Margulies I.M.K., Sobel M.E., Castronovo V. (1993). Interaction between the 67 kilodalton metastasis-associated laminin receptor and laminin. Kidney Int. 43: 30—37. PMID 8433567 DOI:10.1038/ki.1993.7
  • Rieger R., Edenhofer F., Lasmezas C.I., Weiss S. (1997). The human 37-kDa laminin receptor precursor interacts with the prion protein in eukaryotic cells. Nat. Med. 3: 1383—1388. PMID 9396609 DOI:10.1038/nm1297-1383
  • Sato M., Saeki Y., Tanaka K., Kaneda Y. (1999). Ribosome-associated protein LBP/p40 binds to S21 protein of 40S ribosome: analysis using a yeast two-hybrid system. Biochem. Biophys. Res. Commun. 256: 385—390. PMID 10079194 DOI:10.1006/bbrc.1999.0343
  • Kazmin D.A., Hoyt T.R., Taubner L., Teintze M., Starkey J.R. (2000). Phage display mapping for peptide 11 sensitive sequences binding to laminin-1. J. Mol. Biol. 298: 431—445. PMID 10772861 DOI:10.1006/jmbi.2000.3680

Примітки

  1. ↑ Захворювання, генетично пов'язані з Рибосомний білок SA переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. ↑ Human PubMed Reference:.
  3. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  4. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6502 (англ.) . Процитовано 28 лютого 2017.
  5. ↑ UniProt, P08865 (англ.) . Процитовано 28 лютого 2017.

Див. також

  • Хромосома 3
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

 
Біосинтез білків: трансляція (трансляція прокаріотів, трансляція еукаріотів)
Білки
Фактори ініціації трансляції
Фактори ініціації трансляції прокаріотів
  • PIF-1
  • PIF-2
  • PIF-3
Фактори ініціації трансляції археїв
  • aIF1
  • aIF2
  • aIF5
  • aIF6
Фактори ініціації трансляції еукаріотів
eIF1
eIF2
eIF3
eIF4
eIF5
eIF6
Фактори елонгації трансляції
Фактори елонгації трансляції прокаріотів
  • EF-Tu
  • EF-Ts
  • EF-G
Фактори елонгації трансляції археїв
  • aEF-1, aEF-2
Фактори елонгації трансляції еукаріотів
Фактори термінації трансляції
  • Фактори термінації трансляції прокаріотів
  • Фактори термінації трансляції археїв
  • Фактори термінації трансляції еукаріотів
Рибосомні білки
Цитоплазмові
підрозділ 60S
підрозділ 40S
Мітохондріальні
підрозділ 39S
підрозділ 28S