Transmembranski domen : Identifikacija transmembranskih heliksa, Vidi još, Reference, Literatura Википедија

Transmembranski domen

Transmembranski domen najčešće označava transmembranski alfa heliks transmembranskog proteina^[1]. On se naziva domenom zato što alfa-heliks u membrani može biti savijen nezavisno od ostatka proteina, slično domenima u vodi rastvornih proteina. U širem smislu, transmembranski domen je svaka tri-dimenziona proteinska struktura koja je termodinamički stabilna u membrani. To može da bude jedan alfa heliks, stabilni kompleks nekoliko transmembranskih alfa heliksa, transmembranski beta barel, beta-heliks gramicidina A^[2], ili neka druga struktura.^[3]

Transmembranski heliksi najčešće sadrže 20 aminokiselina, mada oni mogu biti mnogo duži ili kraći.^[1]

Identifikacija transmembranskih heliksa

Transmembranski heliksi su vidljivi u strukturama membranskih proteina određenih difrakcijom X-zraka. Oni se mogu predvideti na osnovu skala hidrofobnosti. Zato što su unutrašnjost dvosloja i većine transmembranskih proteina poznatih struktura hidrofobne, smatra se je preduslov za amino kiseline koje premoštavaju membrane da su takođe hidrofobne. Međutim, membranske pumpe i jonski kanali takođe sadrže brojne naelektrisane i polarne ostatke sa generalno nepolarnim transmembranskim segmentima.

Vidi još

G protein spregnuti receptori

Reference

^ ^а ^б Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
^ Burkhart BM, Gassman RM, Langs DA, Pangborn WA, Duax WL, Pletnev V (1999). „Gramicidin D conformation, dynamics and membrane ion transport”. Biopolymers. 51 (2): 129—44. PMID 10397797. doi:10.1002/(SICI)1097-0282.
^ Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181.

Literatura

Dodatna literatura

Partridge AW, Liu S, Kim S, Bowie JU, Ginsberg MH (2005). „Transmembrane domain helix packing stabilizes integrin alphaIIbbeta3 in the low affinity state”. The Journal of Biological Chemistry. 280 (8): 7294—300. PMID 15591321. doi:10.1074/jbc.M412701200.
Li R, Bennett JS, Degrado WF (2004). „Structural basis for integrin alphaIIbbeta3 clustering”. Biochemical Society Transactions. 32 (Pt3): 412—5. PMID 15157149. doi:10.1042/BST0320412.