Sirtuin
| Sir2 familija | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Kristalografska struktura kvasca sir2 (prikaz u duginim bojama, N-terminus = plavo, C-terminus = crveno) u kompleksu sa ADP (prostorno-popunjavajući model, ugljenik = bela, kiseonik = crvena, azot = plava, fosfor = narandžasta) i histonski H4 peptid (magenta) koji sadrži acilirani lizinski ostatak (prikazano kao sfere).[1] | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | SIR2 | ||||||||
| Pfam | PF02146 | ||||||||
| Pfam klan | CL0085 | ||||||||
| InterPro | IPR003000 | ||||||||
| PROSITE | PS50305 | ||||||||
| SCOP | 1j8f | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1j8f | ||||||||
| |||||||||
Sirtuini su familija signalnih proteina uključenih u metaboličku regulaciju.[2][3] Oni su drevnog porekla u evoluciji životinja i izgleda da poseduju visoko očuvanu strukturu u svim kraljevstvima života.[2] Hemijski, sirtuini su klasa proteina koji poseduju aktivnost mono-ADP-riboziltransferaze ili wikt:deacylasedeacilaze, uključujući aktivnost deacetilaze, desukcinilaze, demalonilaze, demiristoilaze i depalmitoilaze.[4][5][6] Naziv Sir2 potiče od gena kvasca „tiha regulacija informacija o tipu parenja 2“ ('silent mating-type information regulation 2'),[7] gena odgovornog za ćelijsku regulaciju u kvascu.
Reference
- ^ PDB: 1szd; Zhao K, Harshaw R, Chai X, Marmorstein R (јун 2004). „Structural basis for nicotinamide cleavage and ADP-ribose transfer by NAD(+)-dependent Sir2 histone/protein deacetylases”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (23): 8563—8. Bibcode:2004PNAS..101.8563Z. PMC 423234
. PMID 15150415. doi:10.1073/pnas.0401057101 . CS1 одржавање: Формат датума (веза) - ^ а б Ye, X; Li, M; Hou, T; Gao, T; Zhu, WG; Yang, Y (3. 1. 2017). „Sirtuins in glucose and lipid metabolism.”. Oncotarget (Review). 8 (1): 1845—1859. PMC 5352102 . PMID 27659520. doi:10.18632/oncotarget.12157. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
- ^ Yamamoto H, Schoonjans K, Auwerx J (август 2007). „Sirtuin functions in health and disease”. Molecular Endocrinology. 21 (8): 1745—55. PMID 17456799. doi:10.1210/me.2007-0079 . CS1 одржавање: Формат датума (веза)
- ^ Du J, Zhou Y, Su X, Yu JJ, Khan S, Jiang H, Kim J, Woo J, Kim JH, Choi BH, He B, Chen W, Zhang S, Cerione RA, Auwerx J, Hao Q, Lin H (новембар 2011). „Sirt5 is a NAD-dependent protein lysine demalonylase and desuccinylase”. Science. 334 (6057): 806—9. Bibcode:2011Sci...334..806D. PMC 3217313 . PMID 22076378. doi:10.1126/science.1207861. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
- ^ Jiang H, Khan S, Wang Y, Charron G, He B, Sebastian C, Du J, Kim R, Ge E, Mostoslavsky R, Hang HC, Hao Q, Lin H (април 2013). „SIRT6 regulates TNF-α secretion through hydrolysis of long-chain fatty acyl lysine”. Nature. 496 (7443): 110—3. Bibcode:2013Natur.496..110J. PMC 3635073 . PMID 23552949. doi:10.1038/nature12038. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
- ^ Rack JG, Morra R, Barkauskaite E, Kraehenbuehl R, Ariza A, Qu Y, Ortmayer M, Leidecker O, Cameron DR, Matic I, Peleg AY, Leys D, Traven A, Ahel I (јул 2015). „Identification of a Class of Protein ADP-Ribosylating Sirtuins in Microbial Pathogens”. Molecular Cell. 59 (2): 309—20. PMC 4518038 . PMID 26166706. doi:10.1016/j.molcel.2015.06.013. CS1 одржавање: Формат датума (веза)
- ^ EntrezGene 23410
Spoljašnje veze
- Sirtuins на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- п
- р
- у
Amidohidrolaze
Amidohidrolaze
Ureohidrolaze
Aminohidrolaze
- Guanin deaminaza
- Adenozin deaminaza
- AMP deaminaza
- Inozin monofosfat sintaza
- DCMP deaminaza
- GTP ciklohidrolaza I
- Citidin deaminaza
- AICDA
- Aktivacijom indukovana citidinska deaminaza
Aminohidrolaze
Normativna kontrola: Državne  |
|
|---|
