PFKP

Fosfofruktokinaza, trombocit
Identifikatori
Simboli PFKP; ATP-PFK; PFK-C; PFK-P; PFKF
Vanjski ID OMIM: 171840 MGI: 1891833 HomoloGene: 20579 GeneCards: PFKP Gene
EC broj 2.7.1.11
Ontologija gena
Molekularna funkcija 6-fosfofruktokinazna aktivnost
ATP vezivanje
vezivanje proteinskog kompleksa
Celularna komponenta nukleus
citosol
6-fosfofruktokinazni kompleks
Biološki proces ugljenohidratni metabolički proces
fruktoza 6-fosfatni metabolički proces
glukozni metabolički proces
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta Čovek Miš
Entrez 5214 56421
Ensembl ENSG00000067057 ENSMUSG00000021196
UniProt Q01813 Q9WUA3
RefSeq (mRNA) NM_001242339 NM_001291071
RefSeq (protein) NP_001229268 NP_001278000
Lokacija (UCSC) Chr 10:
3.11 - 3.18 Mb
Chr 13:
6.58 - 6.65 Mb
PubMed pretraga [1] [2]

Fosfofruktokinaza, trombocitni tip, takođe poznata kao PFKP je enzim koji je kod ljudi kodiran PFKP genom.[1]

Funkcija

PFKP gen kodira trombocitnu izoformu fosfofruktokinaze (PFK) (ATP:D-fruktoza-6-fosfat-1-fosfotransferaza, EC 2.7.1.11). PFK katalizujue ireverzibilnu konverziju fruktoza 6-fosfata do fruktoza 1,6-bisfosfata i ključni je regulatorni enzim u glikolizi. PFKP gen, koji je mapiran na hromozomu 10p, je isto tako izražen u fibroblastima. Mišićna (PFKM) i jetrena (PFKL) izoforma fosfofruktokinaze su locirane na hromozomima 12q13 i 21q22, respektivno. Completni tetramerni fosfofruktokinazni enzim koji je prisutan u trombocitima može da bude formiran od podjedinica P4, P3L, i P2L2.[2][1]

Reference

  1. ^ а б „Entrez Gene: PFKP phosphofructokinase, platelet”. 
  2. ^ Vora S (1981). „Isozymes of human phosphofructokinase in blood cells and cultured cell lines: molecular and genetic evidence for a trigenic system”. Blood. 57 (4): 724—32. PMID 6451249. [мртва веза]

Literatura

  • Meienhofer MC; Lagrange JL; Cottreau D; et al. (1979). „Phosphofructokinase in human blood cells”. Blood. 54 (2): 389—400. PMID 156568. 
  • Kahn A; Meienhofer MC; Cottreau D; et al. (1979). „Phosphofructokinase (PFK) isozymes in man. I. Studies of adult human tissues”. Hum. Genet. 48 (1): 93—108. PMID 156693. doi:10.1007/bf00273280. 
  • Morrison N; Simpson C; Fothergill-Gilmore L; et al. (1992). „Regional chromosomal assignment of the human platelet phosphofructokinase gene to 10p15”. Hum. Genet. 89 (1): 105—6. PMID 1533608. doi:10.1007/BF00207053. 
  • Simpson CJ, Fothergill-Gilmore LA (1991). „Isolation and sequence of a cDNA encoding human platelet phosphofructokinase”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 180 (1): 197—203. PMID 1834056. doi:10.1016/S0006-291X(05)81276-8. 
  • Nakajima H; Noguchi T; Yamasaki T; et al. (1987). „Cloning of human muscle phosphofructokinase cDNA”. FEBS Lett. 223 (1): 113—6. PMID 2822475. doi:10.1016/0014-5793(87)80519-7. 
  • Eto K; Sakura H; Yasuda K; et al. (1994). „Cloning of a complete protein-coding sequence of human platelet-type phosphofructokinase isozyme from pancreatic islet”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 198 (3): 990—8. PMID 8117307. doi:10.1006/bbrc.1994.1141. 
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). „Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery”. Genome Res. 6 (9): 791—806. PMID 8889548. doi:10.1101/gr.6.9.791. 
  • Adam GC, Sorensen EJ, Cravatt BF (2003). „Trifunctional chemical probes for the consolidated detection and identification of enzyme activities from complex proteomes”. Mol. Cell Proteomics. 1 (10): 828—35. PMID 12438565. doi:10.1074/mcp.T200007-MCP200. 
  • Strausberg RL; Feingold EA; Grouse LH; et al. (2003). „Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—903. PMC 139241 Слободан приступ. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899. 
  • Ota T; Suzuki Y; Nishikawa T; et al. (2004). „Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs”. Nat. Genet. 36 (1): 40—5. PMID 14702039. doi:10.1038/ng1285. 
  • Navarro-Lérida I; Martínez Moreno M; Roncal F; et al. (2004). „Proteomic identification of brain proteins that interact with dynein light chain LC8”. Proteomics. 4 (2): 339—46. PMID 14760703. doi:10.1002/pmic.200300528. 
  • Beausoleil SA; Jedrychowski M; Schwartz D; et al. (2004). „Large-scale characterization of HeLa cell nuclear phosphoproteins”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (33): 12130—5. PMC 514446 Слободан приступ. PMID 15302935. doi:10.1073/pnas.0404720101. 
  • Gerhard DS; Wagner L; Feingold EA; et al. (2004). „The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC)”. Genome Res. 14 (10B): 2121—7. PMC 528928 Слободан приступ. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504. 
  • Rush J; Moritz A; Lee KA; et al. (2005). „Immunoaffinity profiling of tyrosine phosphorylation in cancer cells”. Nat. Biotechnol. 23 (1): 94—101. PMID 15592455. doi:10.1038/nbt1046. 
  • Hannemann A; Jandrig B; Gaunitz F; et al. (2005). „Characterization of the human P-type 6-phosphofructo-1-kinase gene promoter in neural cell lines”. Gene. 345 (2): 237—47. PMID 15716112. doi:10.1016/j.gene.2004.11.018. 
  • Beausoleil SA; Villén J; Gerber SA; et al. (2006). „A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization”. Nat. Biotechnol. 24 (10): 1285—92. PMID 16964243. doi:10.1038/nbt1240. 
  • Ewing RM; Chu P; Elisma F; et al. (2007). „Large-scale mapping of human protein–protein interactions by mass spectrometry”. Mol. Syst. Biol. 3 (1): 89. PMC 1847948 Слободан приступ. PMID 17353931. doi:10.1038/msb4100134. 
  • Martínez-Costa OH, Sánchez-Martínez C, Sánchez V, Aragón JJ (2007). „Chimeric phosphofructokinases involving exchange of the N- and C-terminal halves of mammalian isozymes: implications for ligand binding sites”. FEBS Lett. 581 (16): 3033—8. PMID 17544406. doi:10.1016/j.febslet.2007.05.059. 

Vidi još

  • п
  • р
  • у
Glikoliza
Glukoneogeneza
to oksaloacetat:
iz laktata (Korijev ciklus):
iz alanina (Alaninski ciklus):
iz glicerola:
Regulatorni
  • п
  • р
  • у
Transferaze: fosfor-sadržavajuće grupe (EC 2.7)
2.7.1-2.7.4:
fosfotransferaze/kinaze
(PO4)
2.7.1: OH akceptor
2.7.2: COOH akceptor
2.7.3: N akceptor
2.7.4: PO4 akceptor
2.7.6: difosfotransferaze
(P2O7)
2.7.7: nukleotidiltransferaza
(PO4-nukleozid)
Polimeraza
DNK polimeraza
  • DNK-usmerena DNK polimeraza: DNK polimeraza I
  • DNA polimeraza II
  • DNA polimeraza III holoenzim

RNK-usmerena DNA polimeraza: Reverzna transkriptaza (Telomeraza)

DNK nukleotidileksotransferaza/Terminalna deoksinukleotidil transferaza

RNK nukleotidiltransferaza
Fosforolitička
3' do 5' eksoribonukleaza
Uridililtransferaza
Guanililtransferaza
Druge
2.7.8: razno
Fosfatidiltransferaze
Glikozil-1-fosfotransferaza
  • N-acetilglukozamin-1-fosfat transferaza
2.7.10-2.7.13: proteinske kinaze
(PO4; proteinski akceptor)
2.7.10: proteinske-tirozinske
  • vidi tirozinske kinaze
2.7.11: proteinske-serin/treonin
  • vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.12: dualna specifičnost
  • vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.13: protein-histidinske
  • Protein-histidinske pros-kinaze
  • Proteinske-histidinske tele-kinaze
  • Histidinske kinaze
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6