Amin oksidaza (sadrži flavin)

Amin oksidaza (sadrži flavin)
Identifikatori
EC broj1.4.3.4
CAS broj9001-66-5
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Amin oksidaza (sadrži flavin) (EC 1.4.3.4, adrenalinska oksidaza, adrenalin oksidaza, amino oksidaza (nespecifična), amino oksidaza (flavin-containing), amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija), epinefrin oksidaza, MAO, MAO A, MAO B, MAO-A, MAO-B, monoaminska oksidaza A, monoaminska oksidaza B, monoamin:O2 oksidoreduktaza (deaminacija), poliaminska oksidaza (nespecifična), serotoninska deaminaza, spermidinska oksidaza (nespecifična), sperminska oksidaza (nespecifična), tiraminaza, tiraminska oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija).[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

RCH2NHR' + H2O + O2 {\displaystyle \rightleftharpoons } RCHO + R'NH2 +H2O2

Ovaj flavoprotein sa mitohondrijske spoljašnje membrane katalizuje oksidativnu deaminaciju neurotransmitera i biogenih amina. On deluje na primarne amine, kao i na pojedine sekundarne i tercijarne amine. On se razlikuje od EC 1.4.3.21, primarno-aminske oksidaze je može da oksuduje sekundarne i tercijarne amine, ali ne i metilamin. Enzim inhibiraju acetilenska jedinjenja, kao što su hlorgilin, 1-deprenil i pargilin.

Reference

  1. ^ Blaschko, H. (1963). „Amine oxidase”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 8 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 337—351. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)
  2. ^ Dostert, P.L., Strolin Benedetti, M. and Tipton, K.F. (1989). „Interactions of monoamine oxidase with substrates and inhibitors”. Med. Res. Rev. 9: 45—89. PMID 2644497. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^ Edmondson, D.E., Mattevi, A., Binda, C., Li, M. and Hubálek, F. (2004). „Structure and mechanism of monoamine oxidase”. Curr. Med. Chem. 11: 1983—1993. PMID 15279562. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Shih, J.C. & Chen, K. (2004). „Regulation of MAO-A and MAO-B gene expression”. Curr. Med. Chem. 11: 1995—2005. PMID 15279563. 
  5. ^ Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P. and Healy, J. (2004). „Monoamine oxidases: certainties and uncertainties”. Curr. Med. Chem. 11: 1965—1982. PMID 15279561. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  6. ^ De Colibus, L., Li, M., Binda, C., Lustig, A., Edmondson, D.E. and Mattevi, A. (2005). „Three-dimensional structure of human monoamine oxidase A (MAO A): relation to the structures of rat MAO A and human MAO B”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 102: 12684—12689. PMID 16129825. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  7. ^ Youdim, M.B., Edmondson, D. and Tipton, K.F. (2006). „The therapeutic potential of monoamine oxidase inhibitors”. Nat. Rev. Neurosci. 7: 295—309. PMID 16552415. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  8. ^ Youdim, M.B. & Bakhle, Y.S. (2006). „Monoamine oxidase: isoforms and inhibitors in Parkinson′s disease and depressive illness”. Br. J. Pharmacol. 147 Suppl. 1: S287—S296. PMID 16402116. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Monoamine+oxidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
1.4.1: NAD/NADP acceptor
1.4.3: kiseonični akceptor
1.4.4: disulfidni akceptor
  • Sistem glicinskog razlaganja
1.4.99: drugi akceptori
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija
Нормативна контрола Уреди на Википодацима
  • Енциклопедија Британика