Tubulin

Tubulin je protein od koga su izgrađene mikrotubule. Mikrotubule nastaju iz dimera alfa i beta tubulina. Svaka od ovih podjedinica ima tri domena. Gama tubulin je važan kod ujedrenja (formiranja jedra) mikrotubula i njihove polarne orijentacije. Tubulin vezuje GTP (guanozin-trifosfat) i povezuje se na (+) kraj mikrotubula u svom GTP-stanju. Ukratko po vezivanju za lanac mikrotubula, GTP se hidrolizuje u GDP (guanozin-difosfat). GDP-tubulin će se razdvojiti od vrha mikrotubule, ali ako se nalazi u sredini lanca do razdvajanja neće doći. Ovaj ciklus GTP-a je od suštinskog značaja za dinamičku nestabilnost mikrotubula.[1]

Za tubulin se dugo mislilo da je prisutan samo u eukariotskim ćelijama. Međutim, odnedavno se pokazalo da je protein FTS3 (koji učestvuje u deobi prokariotskih ćelija) evoluciono povezan sa tubulinom.[2]

Za delta i epsilon tubulin se pokazalo da se nalaze u centriolama i da mogu igrati ulogu u obrazovanju mitotičkog vretena tokom mitoze.[3]

Beta tubulin ima molekulsku težinu od oko 55 kDa.

Vidi još

2

Reference

  1. ↑ Heald R, Nogales E (January 2002). „Microtubule dynamics”. J Cell Sci 115 (Pt 1): 3–4. PMID 11801717. 
  2. ↑ Nogales E, Downing KH, Amos LA, Löwe J (June 1998). „Tubulin and FtsZ form a distinct family of GTPases”. Nat Struct Biol 5 (6): 451–8. DOI:10.1038/nsb0698-451. PMID 9628483. 
  3. ↑ Williams RC Jr, Shah C, Sackett D (November 1999). „Separation of tubulin isoforms by isoelectric focusing in immobilized pH gradient gels”. Anal Biochem 275 (2): 265–7. DOI:10.1006/abio.1999.4326. PMID 10552916. 

Literatura

  • Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X. 
  • Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842. 

Spoljašnje veze

  • MeSH Tubulin
  • EC 3.6.5.6
  • Protocol for purification of tubulin from bovine brain Arhivirano 2011-07-15 na Wayback Machine-u
  • p
  • r
  • u
3.6.1
Pirofosfataza (Neorganska, Tiamin) • Apiraza • Tiamin trifosfataza
3.6.23.6.3-4: ATPaza
3.6.3
Cu++ (3.6.3.4)
Menkes/ATP7A • Vilson/ATP7B
Ca+ (3.6.3.8)
SERCA (ATP2A1, ATP2A2, ATP2A3) • Membrana plazme (ATP2B1, ATP2B2, ATP2B3, ATP2B4) • SPCA (ATP2C1, ATP2C2)
Na+/K+ (3.6.3.9)
ATP1A1 • ATP1A2 • ATP1A3 • ATP1A4 • ATP1B1 • ATP1B2 • ATP1B3 • ATP1B4
H+/K+ (3.6.3.10)
ATP4A
Druge P-tip ATPaze
ATP8B1 • ATP10A • ATP11B • ATP12A • ATP13A2 • ATP13A3 •
3.6.4
Dinein • Kinezin • Miozin
3.6.5: GTPaze
Gαs • Gαi (GNAI1, GNAI2, GNAI3) • Gαq/11 (GNAQ, GNA11) • Gα12/13 (GNA12, GNA13) • Transducin (GNAT1, GNAT2)
Ras • Rab (Rab27) • Arf (Arf6) • Ran • Rheb • Ro familija (RhoA, RhoB, CDC42, Rac1) • Rap
3.6.5.3: Protein-sintetišuće GTPaze
Prokariotski (IF-2, EF-Tu, EF-G) • Eukariotski
3.6.5.5-6: Polimerizacioni motori
Dinamin • Tubulin
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • p
  • r
  • u
Teme
Tipovi
EC1 Oksidoreduktaze/spisak  • EC2 Transferaze/spisak  • EC3 Hidrolaze/spisak  • EC4 Lijaze/spisak  • EC5 Izomeraze/spisak  • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6