Ponavljanje bogato leucinom

Primer proteina sa ponavljanjem bogatim leucinom, svinjski inhibitor ribonukleaze
Identifikatori
Simbol LRR_1
Pfam PF00560
Pfam klan CL0022
InterPro IPR001611
SCOP 2bnh
Superfamilija 2bnh
OPM protein 1xwd
Dostupne PDB strukture:
Pfam structures
PDB RCSB PDB; PDBe
PDBsum strukturni pregled
Varijanta ponavljanja bogatog leucinom
Varijanta ponavljanja bogatog leucinom
Identifikatori
Simbol LRV
Pfam PF01816
Pfam klan CL0020
InterPro IPR004830
SCOP 1lrv
Superfamilija 1lrv
Dostupne PDB strukture:
Pfam structures
PDB RCSB PDB; PDBe
PDBsum strukturni pregled

Ponavljanje bogato leucinom (LRR) je proteinski strukturni motiv koji formira strukturu α/β potkovice.[1][2] On se sastoji od ponavljanja koja su 20–30 aminokiselina duga, i koja su obično bogata u hidrofobnoj aminokiselini leucinu. Tipično, svaka jedinica ponavljanja ima beta lanac-okret-alfa heliks strukturu. Domen formiran od mnogih takvih ponavljanja ima oblik potkovice sa unutrašnjom paralelnom beta ravni i spoljašnjim nizom heliksa. Jedno lice beta ravni i jedna strana niza heliksa su izloženi rastvaraču i stoga su bogati u hidrofilnim ostacima. Region između heliksa i ravni je proteinska hidrofobna osnova i čvrsto je sterično pakovana leucinskim ostacima.

Ponavljanja bogato leucinom često učestvuju u formiranju međuproteinskih interakcija.[3][4]

Vidi još

Reference

  1. ↑ Kobe B, Deisenhofer J (October 1994). „The leucine-rich repeat: a versatile binding motif”. Trends Biochem. Sci. 19 (10): 415-21. DOI:10.1016/0968-0004(94)90090-6. PMID 7817399. 
  2. ↑ Enkhbayar P, Kamiya M, Osaki M, Matsumoto T, Matsushima N (February 2004). „Structural principles of leucine-rich repeat (LRR) proteins”. Proteins 54 (3): 394-403. DOI:10.1002/prot.10605. PMID 14747988. 
  3. ↑ Kobe B, Kajava AV (December 2001). „The leucine-rich repeat as a protein recognition motif”. Curr. Opin. Struct. Biol. 11 (6): 725-32. DOI:10.1016/S0959-440X(01)00266-4. PMID 11751054. 
  4. ↑ Gay NJ, Packman LC, Weldon MA, Barna JC (October 1991). „A leucine-rich repeat peptide derived from the Drosophila Toll receptor forms extended filaments with a beta-sheet structure”. FEBS Lett. 291 (1): 87-91. DOI:10.1016/0014-5793(91)81110-T. PMID 1657640. 


Literatura

  • Tooze, John; Brändén, Carl-Ivar (1999). Introduction to Protein Structure (2nd izd.). New York: Garland Publishing. 
  • Wei T, Gong J, Jamitzky F, Heckl WM, Stark RW, Roessle SC (November 2008). „LRRML: a conformational database and an XML description of leucine-rich repeats (LRRs)”. BMC Struct. Biol. 8 (1): 47. DOI:10.1186/1472-6807-8-47. PMC 2645405. PMID 18986514. 

Spoljašnje veze

  • p
  • r
  • u
BAR • BIR • BZIP • CARD • C1 • C2 • DED • ENTH • FYVE • HEAT • Kringl • LIM • LRR • NACHT • PAS • PDZ • Pirin • PH • PX • SH2 • SH3 • SUN • TRIO • WD40 • Cinkov prst